從結構學角度討論能量耦合因子運輸器的運送模式

論文：Erkens, G. B. et al 2011. The structural basis of modularity in ECF-type ABC transporters. Nat. Struct. Mol. Biol.. 18 (7): 755-760.

報告者：林張聖彙                       時間：13:00~14:00, Oct. 5, 2011

講評老師：莊偉哲教授               地點：Room 601

摘要

能量耦合因子（ECF）運輸器調節細菌和古細菌微量營養素的攝取，他們主要由三個成分組成:一對ABC ATPase domains(EcfA and EcfA’)，高度保留的穿膜蛋白(EcfT)，以及主要辨認受質的穿膜蛋白 (S-component)。雖然有各式各樣辨認不同受質的S-components，但他們都具有跟同一種能量耦合模組互動的能力。在眾多運輸器中，作者主要針對ThiT這個專門運送Thiamine的S-component做討論。

ThiT對它的受質thiamine有很高的親和力(K_D=122±13 pM)，研究顯示他們結合的比例為1:1。作者利用結晶學的的方法解出的Lactococcus lactis的ThiT結構，其解析度高達2.0Å。細部看分子間的互動，可以發現ThiT中的thiamine結合區內有許多由氫鍵以及芳香鍵組合成的緊密鍵結力量。從thiamine運輸實驗中發現單獨一個ThiT成分並無法幫助thiamine運送，thiamine運送需要有ThiT和能量耦合模組共同表現。S component的helix 1具有高度保存的AxxxA motif，作者將當中的alanine突變成tryptophan，即導致運輸能力loss。總結整篇文章，作者從結構學的角度有利的說明為什麼 ThiT對thiamine有如此高的親和力，另外也增進我們對能量耦合因子（ECF）運輸器運送物質的認識，它能順利運送受質是需要S component和能量耦合模組同時存在，這當中S component helix 1上的AxxxA motif扮演一重要角色。

能量耦合因子（ECF）運輸器

ThiT結構

參考資料

1.      Thomas Eitinger, et al. Canonical and ECF-type ATP-binding cassette importers in prokaryotes: diversity in modular organization and cellular functions. FEMS Microbiol Rev. 2011. 35, 3-67.

2.      Josy ter Beek, et al. Quaternary Structure and Functional Unit of Energy Coupling Factor (ECF)-type Transporters. J. Biol. Chem. 2011. 286(7), 5471-5475.